Clase biología 7 de abril del 2022, Fin de carbohidratos, comienzo de proteínas.

En el mucopolisacárido, el compuesto nitrogenado no está siempre en ambos monosacáridos que forman el polímero. El enlace N-glucósido se da entre un compuesto nitrogenado y el monosacárido. Los heteropolisacaridos no están hechos por azúcares sencillos y la complejidad añadida viene de los otros grupos que se unen a los dímeros que conforman el polisacárido. El glicoconjugado se relaciona con una proteína y hay varios con diferentes nombres porque como cambia su estructura, cambia la función.    Glucosaminoglicano: Polisacárido muy largo y no ramificado, compuesto por unidades repetitivas de disacáridos. Uno de los disacáridos es siempre un aminoazúcar y el otro es un ácido glucorónico. Funcionales y estructurales, presentes fundamentalmente en el tejido conectivo, epitelial y óseo, así como en el medio intercelular.    Proteoglicanos: su función es la de atrapar los iones que luego la célula va a necesitar, ya que los carbohidratos, por si solos no pueden cumplir con esa función, necesitan que una proteína lo haga. Encargada de formar y mantener la estructura de las células, de la comunicación entre el interior y exterior de las células.   Peptidoglicanos: Son importantes como sitio de recepción de moléculas o anclas, estas tienen unas formas a las que permiten a las moléculas del medio enlazarse fácilmente, son el principal componente de la membrana celular de las bacterias. Son cadenas polisacáridos unidas por proteínas (Gram Positiva y Gram Negativa, la diferencia radica en el grosor de la pared celular, puesto que una tiene doble membrana. Esto no tiene mucho que ver directamente, pero es importante)   Glicoproteínas: funciones, la estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en la superficie de las membranas plasmáticas. Fin Proteínas: proteínas de transporte, ya que los compuestos que no son iónico no son capaces de pasar a través de la membrana celular, las proteínas les permiten pasar de un lugar a otro. Proteínas de señalización o anclaje, permite una adherencia o la señalización que funciona as que todo para marcar bacterias y virus nocivos y que de esa manera otras moléculas o estructuras puedan destruirlos, como los macrófagos, o glóbulos blancos. Función estructural, las proteínas también se encuentran en la superficie de la membrana, no siempre a través de ella, a veces ayudan a la célula a tener una forma específica o a que otras estructuras se adhieran a ella. Se conforman por la repetición de aminoácidos que son 20 naturales, están conformados por H, C, O y N; pero en ocasiones también de P y S. Las diferentes combinaciones crean una proteína diferente, ya que la estructura que determina la función cambia. La estructura del aminoácido es un carbono central llamado carbono alfa, un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral que tiene adherida una molécula. Los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero, quiere decir que pueden comportarse como ácidos o como bases dependiendo el pH del ambiente y así lo regula, esto es muy importante para diferentes procesos, por ejemplo la sinapsis de las neuronas. Cuando el aminoácido está en un medio acuoso, adopta una forma dipolar llamada zwitterion. Los aminoácidos se unen entre ellos mediante el enlace peptídico que se da entre un carbono de un aminoácido y un nitrógeno de otro, ejerciendo una fuerza tan estable que el enlace es rígido. Forman oligopéptidos y polipéptidos, no hay dipéptidos funcionales así que no se toman en consideración. Los polipéptidos son considerados biopolímeros de elevado peso molecular o macromoléculas. Los aminoácidos se clasifican según la cadena lateral como Alifáticos (cadena Hidrocarbonada), Aromáticos (anillo aromático), y Heterocíclicos (cadena cerrada). 

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